Кінетика ферментів - це наука, яка вивчає швидкість хімічних реакцій, в яких беруть участь ферменти. Цей аналіз швидкості та активності ферментів дозволяє отримати глибокі знання про спосіб дії ферменту, роль, яку він відіграє в обміні речовин, як його діяльність контролюється в клітині та як його дія ведмедя наркотиків або інших видів речовин.
Загалом, ферменти - це білки, здатні обробляти інші молекули, не викликаючи жодних змін в результаті реакції. Ці молекули, про які говорять, називаються «субстратами». Ці молекули мають здатність зливатися з активним центром ферменту. Це означає, що субстрат зв'язується з певною ділянкою ферменту, що призводить до каталізу, що означає отримання продукту з субстрату. Все це можливо завдяки ферментативній дії.
Важливо мати на увазі, що певні ферменти мають особливість злиття з різними субстратами і залежно від того, що вони можуть отримувати різні продукти. Наприклад, протеаза має здатність маніпулювати різними білками для отримання різноманітних поліпептидів. Бувають також випадки, коли фермент може зливатися одночасно з двома субстратами, приклад цього - ДНК-полімераза, яка зв’язується з ланцюгом ДНК та нуклеотидом, щоб додати його до ланцюга.
Швидкість ферментованої ферментом стійкості стає пропорційною (до певної міри) концентрації субстрату. Тобто, коли щільність субстрату низька, певні частини молекул ферменту мають вільний активний центр. Якщо кількість субстрату збільшується,. Ці безкоштовні активні сайти з часом приєднаються до вас; Це прискорило б швидкість реакції субстратних продуктів. Тепер, якщо така кількість субстрату буде продовжувати збільшуватися, настане час, коли більше не буде вільних активних ділянок, що не дозволить швидкості реакції продовжувати зростати. В цьому випадку кажуть, що фермент насичений.
Нарешті, можна сказати, що двома найвидатнішими характеристиками кінетики ферменту є час, необхідний ферменту для насичення, і максимальна швидкість, яку може отримати реакція, каталізована цим ферментом.
