Для того щоб хімічні реакції розірвали зв’язки деяких вихідних речовин, їм потрібна активуюча сила. Це те, що називають реагентами, що дозволяють перетворювати вихідні речовини в кінцеві речовини або продукти. Ферменти, як хороші каталізатори, відповідають за збільшення швидкості хімічних реакцій, зменшуючи енергію активації.
Ферменти - це білки, які зазвичай з великою точністю каталізують біохімічні реакції в живих зразках. Можливо, існують деякі ферменти з абсолютною точністю, тобто вони підходять лише для каталізування певної реакції. Прикладом цього є уреаза, яка відповідає за каталізатор гідролізу сечовини.
Існують інші ферменти, крім групової точності, як у випадку з протеолітичними ферментами, які відповідають за каталізацію гідролізу пептидів з деякими структурними властивостями. Існують також ферменти зі стереохімічною точністю, які відповідають за каталізацію стереоізомерних реакцій конкретної молекули, а не іншої.
Цей каталітичний рух для більшості ферментів встановлюється на невеликій ділянці молекули, відомій як "активний центр". Молекула, на яку діє фермент, називається субстратом, вона зв’язується з активним центром, утворюючи ферментний комплекс, і хоча він приєднаний до ферменту, субстрат стає продуктом, і саме тут він відокремлюється від ферменту.
Каталозі фермент символічно наступним рівнянням:
E + S → ES → E + P, в цьому випадку Е означає фермент, S символізує субстрат, P є продуктом реакції, а ES відноситься до фермент-субстратного комплексу.
У більшості ферментативних реакцій накопичення ферментів набагато менше, ніж у субстрату (E <S), отже, ES буде меншим, ніж S, це дозволить застосовувати наближення до стаціонарного стану для ES. Під час ферментативного каталізу як температура, так і РН матимуть хороший вплив на прискорення реакції, сприяючи існуванню високоефективних значень, для яких швидкість реакції остаточна. Таким чином, ферменти можуть бути дезактивовані набагато швидше, коли температура досягає значень вище 35 ° C, в результаті денатурації білків.
